Междоменные взаимодействия белка PCID2, одной из субъединиц комплекса экспорта mРНК TREX-2 у Drosophila melanogaster

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Комплекс TREX-2 отвечает за экспорт мРНК из ядра в цитоплазму и состоит из четырех белков. Недавно было показано, что за специфичное распознавание мРНК комплексом TREX-2 отвечает его субъединица PCID2. Большую часть белка составляет PCI-домен, который имеет поверхности для связывания РНК. PCI-домен включает центральную область белка, в которой располагается поверхность для неспецифичного связывания РНК, M-PCID2, и C-концевую часть PCI-домена и С-конца белка, C-PCID2, в которой расположена поверхность для специфичного распознавания РНК. В N-концевой части PCID2 находится район, функции которого не известны. Поскольку комплекс TREX-2 связывает только определенную мРНК и только на определенном этапе, мы предположили, что N-концевая часть PCID2 может модулировать связывание C-PCID2 с РНК, связываясь с ним и закрывая его домен связывания с РНК. Мы показали, что N-концевой район взаимодействует с C-PCID2. Связывание C-PCID2 РНК при этом не нарушается. Также связывание C-PCID2 с РНК не нарушает его взаимодействие с N-концевой частью белка (N-PCID2). Таким образом, C-PCID2 может взаимодействовать с N-PCID2 и РНК различными поверхностями. Данное внутрибелковое взаимодействие, вероятно, необходимо на одном из этапов работы комплекса TREX-2.

Ключевые слова

Об авторах

Ю. А. Вдовина

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, Российская Федерация

Email: d_dmitrieva@mail.ru
Москва, Российская Федерация

С. Г. Георгиева

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, Российская Федерация

Email: d_dmitrieva@mail.ru
Москва, Российская Федерация

Д. В. Копытова

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, Российская Федерация

Автор, ответственный за переписку.
Email: d_dmitrieva@mail.ru
Москва, Российская Федерация

Список литературы

  1. Fischer T. et al. The mRNA export machinery requires the novel Sac3p-Thp1p complex to dock at the nucleoplasmic entrance of the nuclear pores // The EMBO journal. England, 2002. Vol. 21, № 21. P. 5843–5852.
  2. Kurshakova M.M. et al. SAGA and a novel Drosophila export complex anchor efficient transcription and mRNA export to NPC // The EMBO journal. England, 2007. Vol. 26, № 24. P. 4956–4965.
  3. Lu Q. et al. Arabidopsis homolog of the yeast TREX-2 mRNA export complex: components and anchoring nucleoporin // The Plant journal: for cell and molecular biology. England, 2010. Vol. 61, № 2. P. 259–270.
  4. Luna R., Gonzalez-Aguilera C., Aguilera A. Transcription at the proximity of the nuclear pore: a role for the THP1-SAC3-SUS1-CDC31 (THSC) complex // RNA biology. United States, 2009. Vol. 6, № 2. P. 145–148.
  5. Wickramasinghe V.O. et al. mRNA export from mammalian cell nuclei is dependent on GANP // Current biology: CB. England, 2010. Vol. 20, № 1. P. 25–31.
  6. Wickramasinghe V.O. et al. Selective nuclear export of specific classes of mRNA from mammalian nuclei is promoted by GANP // Nucleic acids research. England, 2014. Vol. 42, № 8. P. 5059–5071.
  7. Vdovina Y.A. et al. PCID2 Subunit of the Drosophila TREX-2 Complex Has Two RNA-Binding Regions // Current issues in molecular biology. Switzerland, 2023. Vol. 45, № 7. P. 5662–5676.
  8. Glukhova A.A. et al. PCID2, a subunit of the Drosophila TREX-2 nuclear export complex, is essential for both mRNA nuclear export and its subsequent cytoplasmic trafficking // RNA Biology. United States, 2021. Vol. 18, № 11. P. 1969–1980.
  9. Ellisdon A.M. et al. Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription-export complex // Nature structural & molecular biology. United States, 2012. Vol. 19, № 3. P. 328–336.
  10. Viphakone N. et al. TREX exposes the RNA-binding domain of Nxf1 to enable mRNA export // Nature communications. England, 2012. Vol. 3. P. 1006.
  11. Golovanov A.P. et al. The solution structure of REF2-I reveals interdomain interactions and regions involved in binding mRNA export factors and RNA // RNA (New York, NY). 2006. Vol. 12, № 11. P. 1933–1948.
  12. Hautbergue G.M. et al. Mutually exclusive interactions drive handover of mRNA from export adaptors to TAP // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. United States, 2008. Vol. 105, № 13. P. 5154–5159.
  13. Kopytova D. et al. ORC interacts with THSC/TREX-2 and its subunits promote Nxf1 association with mRNP and mRNA export in Drosophila // Nucleic acids research. 2016.
  14. Schneider M. et al. The Nuclear Pore-Associated TREX-2 Complex Employs Mediator to Regulate Gene Expression // Cell. United States, 2015. Vol. 162, № 5. P. 1016–1028.
  15. Aksenova V. et al. Nucleoporin TPR is an integral component of the TREX-2 mRNA export pathway // Nature communications. 2020. Vol. 11, № 1. P. 4577.
  16. Bensidoun P. et al. Nuclear mRNA metabolism drives selective basket assembly on a subset of nuclear pore complexes in budding yeast // Molecular cell. United States, 2022. Vol. 82, № 20. P. 3856–3871.e6.
  17. Jani D. et al. Functional and structural characterization of the mammalian TREX-2 complex that links transcription with nuclear messenger RNA export // Nucleic acids research. England, 2012. Vol. 40, № 10. P. 4562–4573.
  18. Umlauf D. et al. The human TREX-2 complex is stably associated with the nuclear pore basket // Journal of cell science. England, 2013. Vol. 126, № Pt 12. P. 2656–2667.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025