Проверка применимости крупнозернистого силового поля MARTINI для моделирования белковых олигомеров в кристаллизационном растворе

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В кристаллизационных условиях смоделирована молекулярная динамика двух типов октамеров лизоцима в крупнозернистом силовом поле MARTINI. Сравнительный анализ полученных результатов с данными моделирования этих же октамеров в полноатомном поле Amber99sb-ildn показал, что октамер А демонстрирует бóльшую стабильность по сравнению с октамером В в обоих силовых полях. Таким образом, результаты моделирования молекулярной динамики октамеров с помощью обоих силовых полей согласуются. Несмотря на ряд различий в поведении белка в разных полях, они не влияют на справедливость данных, полученных с помощью MARTINI. Это подтверждает применимость силового поля MARTINI для изучения кристаллизационных растворов белков.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Ю. В. Кордонская

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва

В. И. Тимофеев

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”; Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва; Москва

М. А. Марченкова

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”; Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва; Москва

Ю. В. Писаревский

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва

Ю. А. Дьякова

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”

Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва

М. В. Ковальчук

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”; Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: yukord@mail.ru
Россия, Москва; Москва

Список литературы

  1. Kovalchuk M.V., Blagov A.E., Dyakova Y.A. et al. // Cryst. Growth Des. 2016. V. 16. № 4. P. 1792. https://doi.org/10.1021/acs.cgd.5b01662
  2. Marchenkova M.A., Volkov V.V., Blagov A.E. et al. // Crystallography Reports. 2016. V. 61. № 1. P. 5. https://doi.org/10.1134/S1063774516010144
  3. Boikova A.S., D’yakova Y.A., Il’ina K.B. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. № 6. P. 865. https://doi.org/10.1134/S1063774518060068
  4. Kovalchuk M.V., Boikova A.S., Dyakova Y.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2019. V. 37. № 12. P. 3058. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1507839.
  5. Marchenkova M.A., Konarev P.V., Rakitina T.V. et al. // J. Biomol Struct. Dyn. V. 38. № 10. P. 2939. https://doi.org/10.1080/07391102.2019.1649195
  6. Marchenkova M.A., Boikova A.S., Ilina K.B. et al. // Acta Naturae. 2023. V. 15. № 1. P. 58. https://doi.org/10.32607/ACTANATURAE.11815
  7. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Dyakova Y.A. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. № 6. P. 947. https://doi.org/10.1134/S1063774518060196
  8. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Marchenkova M.A., Konarev P.V. // Crystals. 2022. V. 12. № 4. P. 484. https://www.mdpi.com/2073-4352/12/4/484
  9. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Dyakova Y.A. et al. // Mend. Commun. 2023. V. 33. № 2. P. 225. https://doi.org/10.1016/J.MENCOM.2023.02.024
  10. Cerutti D.S., Le Trong I., Stenkamp R.E., Lybrand T.P. // Biochemistry. 2008. V. 47. № 46. P. 12065. https://doi.org/10.1021/bi800894u
  11. Cerutti D.S., Le Trong I., Stenkamp R.E., Lybrand T.P. // J. Phys. Chem. B. 2009. V. 113. № 19. P. 6971. https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/jp9010372
  12. Cerutti D.S., Freddolino P.L., Duke R.E., Case D.A. // J. Phys. Chem. B. 2010. V. 114. № 40. P. 12811. https://doi.org/10.1021/jp105813j
  13. Taudt A., Arnold A., Pleiss J. // Phys. Rev. E. 2015. V. 91. № 3. P. 033311. https://journals.aps.org/pre/abstract/10.1103/PhysRevE.91.033311
  14. Meinhold L., Merzel F., Smith J.C. // Phys. Rev. Lett. 2007. V. 99. № 13. P. 138101. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.99.138101
  15. Marrink S.J., Periole X., Tieleman D.P., De Vries A.H. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2010. V. 12. № 9. P. 225. https://doi.org/10.1039/B915293H
  16. Marrink S.J., Risselada H.J., Yefimov S. et al. // J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. № 27. P. 7812. https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/jp071097f
  17. Monticelli L., Kandasamy S.K., Periole X. et al // J. Chem. Theory Comput. 2008. V. 4. № 5. P. 819. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ct700324x
  18. Marrink S.J., Monticelli L., Melo M.N. et al. // Wiley Interdiscip Rev. Comput. Mol. Sci. 2022. V. 13. № 1. P. e1620. https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/wcms.1620
  19. Kroon P.C., Grünewald F., Barnoud J. et al. // 2022. https://arxiv.org/abs/2212.01191v3
  20. Souza P.C.T., Alessandri R., Barnoud J. et al. // Nature Methods. 2021. V. 18. № 4. P. 382. https://www.nature.com/articles/s41592-021-01098-3
  21. Van Der Spoel D., Lindahl E., Hess B. et al. // J. Comput. Chem. 2005. V. 26. № 16. P. 1701. https://doi.org/10.1002/jcc.20291
  22. Wassenaar T.A., Ingólfsson H.I., Böckmann R.A. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2015. V. 11. № 5. P. 2144. https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.jctc.5b00209
  23. Bernetti M., Bussi G. // J. Chem. Phys. 2020. V. 153. № 11. Р. 114107. https://doi.org/10.1063/5.0020514
  24. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., Van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. № 8. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118
  25. Parrinello M., Rahman A. // J. Chem. Phys. 1982. V. 76. № 5. P. 2662. https://doi.org/10.1063/1.443248
  26. Van Gunsteren W.F., Berendsen H.J.C. // Mol. Simul. 1988. V. 1. № 3. P. 173. https://doi.org/10.1080/08927028808080941
  27. Hünenberger P.H., Van Gunsteren W.F. // J. Chem. Phys. 1998. V. 108. № 15. P. 6117. https://doi.org/10.1063/1.476022
  28. Hess B., Bekker H., Berendsen H.J.C., Fraaije J.G.E.M. // J. Comput. Chem. 1997. V. 18. P. 1463. https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(199709)18:12<1463::AID-JCC4>3.0.CO;2-H

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Соответствие атомистической и крупнозернистой (в поле MARTINI) структуры аминокислотных остатков аргинина (а) и триптофана (б). Для наглядности атомы водорода скрыты. Полупрозрачными сферами показаны частицы в MARTINI: ВВ (Backbone) относятся к основной цепи белка, а SC (Side Chain) – к боковой.

Скачать (154KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Структура октамеров А (слева) и В (справа) в начале (сверху) и в конце (снизу) моделирования в полноатомном (Amber99sb-ildn) и крупнозернистом (MARTINI) силовых полях. В Amber99sb-ildn одна сфера соответствует одному атому, в MARTINI – группе атомов. Одна молекула содержит 1022 атома в Amber99sb-ildn и 304 зерна в MARTINI. Снизу приведены попарные RMSD между начальной и конечной структурой. Наглядно показано, что в обоих полях октамер В распадается, в то время как октамер А остается более стабильным.

Скачать (656KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Стабильность октамеров А и В в кристаллизационном растворе в ходе молекулярной динамики, смоделированной в разных силовых полях: “полноатомном” поле Amber99sb-ildn (слева) и крупнозернистом поле MARTINI (справа). Стабильность оценивалась с помощью характеристик RMSF (a, б), RMSD (в, г) и Rg (д, е). На всех графиках (а–е) октамер А стабильнее октамера В, что говорит о согласованности результатов моделирования в силовых полях Amber99sb-ildn и MARTINI.

Скачать (488KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024