Разделение стандартного набора аминокислот на группы в соответствии с их эволюционным возрастом

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Принято считать, что существующий набор протеиногенных аминокислот, кодируемых стандартным генетическим кодом, сформировался поэтапно в ходе эволюции. В большинстве исследований в число ранних входят Ala, Asp, Glu, Gly, Ile, Leu, Pro, Ser, Thr и Val, предположительно имеющие внеземное происхождение. Однако в других работах в качестве консенсусного выбран список ранних аминокислот, в котором место Ile занимает Arg. Мы сравнили различия ранних и поздних аминокислот по совокупности их физико-химических свойств (база данных AAindex). Между бинарными списками с Ile и Arg и каждым AA-индексом вычислены точечно-бисериальный коэффициент корреляции rpb, t- критерий Стьюдента и его достоверности – p-value. Поскольку в общей сложности получено 2 × 553 значений p-value, проблему множественных сравнений решили с помощью коррекции по Бонферрони и метода Бенджамини–Хохберга. Далее мы использовали метод 2B-PLS, который применяется к двум различным наборам признаков, относящихся к одним и тем же объектам, для поиска общей для них информации. В качестве первого набора взяли бинарные списки по Трифонову (Arg) и Вонгу (Ile), в качестве второго – 553 АА-индекса. Максимальную корреляцию и со списком с Ile, и с Arg (1.0 и 0.8 соответственно) продемонстрировал двоичный AA-индекс CHAM830108, характеризующий способность аминокислоты быть донором заряда: поздние аминокислоты способны быть донорами, а ранние – нет. По-видимому, это обусловлено различиями в условиях, в которых протекала эволюция стандартного набора аминокислот: пребиотических и биотических. Из результатов 2B-PLS-анализа тоже следует, что в списке 10 эволюционно ранних аминокислот Ile выглядит предпочтительнее Arg. Подтверждается выделение последних шести аминокислот (Cys, His, Met, Phe, Trp, Tyr), полученное на основании уменьшения зазора HOMO-LUMO, в отдельный, третий этап эволюции набора стандартных аминокислот. Выявлено компактное расположение на 2B-PLS-плоскости физико-химических свойств трех групп аминокислот, у которых во второй позиции кодонов находятся, соответственно, аденин, тимин и цитозин, а также максимальное рассредоточение аминокислот с гуанином во второй позиции кодонов.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. М. Ефимов

Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук; Институт систематики и экологии животных Сибирского отделения Российской академии наук; Новосибирский государственный университет; Томский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vmefimov@gmail.com
Россия, Новосибирск; Новосибирск; Новосибирск; Томск

К. В. Ефимов

Высшая школа экономики

Email: vmefimov@gmail.com
Россия, Москва

В. Ю. Ковалева

Институт систематики и экологии животных Сибирского отделения Российской академии наук

Email: vmefimov@gmail.com
Россия, Новосибирск

Список литературы

  1. Trifonov E.N. (2000) Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code. Gene. 261(1), 139–151.
  2. Trifonov E.N. (2004) The triplet code from first principles. J. Biomol. Struct. Dynamics. 22(1), 1–11.
  3. Sobolevsky Y., Trifonov E.N. (2005) Conserved sequences of prokaryotic proteomes and their compositional age. J. Mol. Evol. 61, 591–596.
  4. Jordan I.K., Kondrashov F.A., Adzhubei I.A., Wolf Y.I., Koonin E.V., Kondrashov A.S., Sunyaev S. (2005) A universal trend of amino acid gain and loss in protein evolution. Nature. 433(7026), 633–638.
  5. Trifonov E.N. (2009) The origin of the genetic code and of the earliest oligopeptides. Res. Microbiol. 160(7), 481–486.
  6. Granold M., Hajieva P., Toşa M.I., Irimie F.D., Moosmann B. (2018) Modern diversification of the amino acid repertoire driven by oxygen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 115(1), 41–46.
  7. Demongeot J., Seligmann H. (2019) Spontaneous evolution of circular codes in theoretical minimal RNA rings. Gene. 705, 95–102.
  8. Seligmann H. (2020) First arrived, first served: competition between codons for codon–amino acid stereochemical interactions determined early genetic code assignments. Sci. Nature. 107(3), 20.
  9. Saralov A.I. (2021) Factors in protobiomonomer selection for the origin of the standard genetic code. Acta Biotheoretica. 69(4), 745–767.
  10. Zhao M., Ding R., Liu Y., Ji Z., Zhao Y. (2022) Determination of the amino acid recruitment order in early life by genome-wide analysis of amino acid usage bias. Biomolecules. 12(2), 171.
  11. Wong J.T.F. (1981) Coevolution of genetic code and amino acid biosynthesis. Trends Biochem. Sci. 6, 33–36.
  12. Brooks D.J., Fresco J.R., Singh M. (2004) A novel method for estimating ancestral amino acid composition and its application to proteins of the Last Universal Ancestor. Bioinformatics. 20(14), 2251–2257.
  13. Wong J.T.F. (2005) Coevolution theory of the genetic code at age thirty. BioEssays. 27(4), 416–425.
  14. Doi N., Kakukawa K., Oishi Y., Yanagawa H. (2005) High solubility of random sequence proteins consisting of five kinds of primitive amino acids. Protein Eng. Des. Sel. 18(6), 279–284.
  15. Trifonov E.N. (2008) Tracing life back to elements. Physics Life Rev. 5(2), 121–132.
  16. Higgs P.G., Pudritz R.E. (2009) A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code. Astrobiology. 9(5), 483–490.
  17. McDonald G.D., Storrie–Lombardi M.C. (2010) Biochemical constraints in a protobiotic earth devoid of basic amino acids: the “BAA (–) world”. Astrobiology. 10(10), 989–1000.
  18. Longo L.M., Blaber M. (2012) Protein design at the interface of the pre-biotic and biotic worlds. Arch. Biochem. Biophys. 526(1), 16–21.
  19. Longo L.M., Lee J., Blaber M. (2013) Simplified protein design biased for prebiotic amino acids yields a foldable, halophilic protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 110(6), 2135–2139.
  20. Doig A.J. (2017) Frozen, but no accident why the 20 standard amino acids were selected. FEBS J. 284(9), 1296–1305.
  21. Koonin E.V., Novozhilov A.S. (2017) Origin and evolution of the universal genetic code. Annu. Rev. Genet. 51(1), 45–62.
  22. Fried S.D., Fujishima K., Makarov M., Cherepashuk I., Hlouchova K. (2022) Peptides before and during the nucleotide world: an origins story emphasizing cooperation between proteins and nucleic acids. J. R. Soc. Interface. 19(187), 20210641.
  23. Makarov M., Sanchez Rocha A.C., Krystufek R., Cherepashuk I., Dzmitruk V., Charnavets T., Hlouchova K. (2023) Early selection of the amino acid alphabet was adaptively shaped by biophysical constraints of foldability. J. Am. Chem. Soc. 145(9), 5320–5329.
  24. Kawashima S., Pokarowski P., Pokarowska M., Kolinski A., Katayama T., Kanehisa M. (2007) AAindex: amino acid index database, progress report 2008. Nucl. Acids Res. 36(suppl_1), D202–D205.
  25. Кендалл М., Стьюарт А. (1973) Статистические выводы и связи. М.: Наука, 900 с.
  26. Наркевич А.Н., Виноградов К.А., Гржибовский А.М. (2020) Множественные сравнения в биомедицинских исследованиях: проблема и способы решения. Экология человека. 10, 55–64.
  27. Wasserstein R.L., Schirm A.L., Lazar N.A. (2019) Moving to a world beyond “p< 0.05”. Am. Statistician. 73(supрl. 1), 1–19.
  28. Breimann S., Kamp F., Steiner H., Frishman D. (2024) AAontology: аn ontology of amino acid scales for interpretable machine learning. J. Mol. Biol. 168717.
  29. Rohlf F.J., Corti M. (2000) The use of partial least-squares to study covariation in shape. Systematic Biol. 49, 740–753.
  30. Hill T., Lewicki P. (2006) Statistics: methods and applications: a comprehensive reference for science, industry, and data mining. Tulsa, Okla., UK: StatSoft Ltd. 719 p. ISBN: 9781884233593
  31. Hammer Ø., Harper D.A.T., Ryan P.D. (2001) PAST: paleontological statistics software package for education and data analysis. Palaeontologia Electronica. 4, 1–9.
  32. Polunin D., Shtaiger I., Efimov V. (2019) JACOBI4 software for multivariate analysis of biological data. bioRxiv. 803684.
  33. Charton M., Charton B.I. (1983) The dependence of the Chou–Fasman parameters on amino acid side chain structure. J. Theor. Biol. 102(1), 121–134.
  34. Nakashima H., Nishikawa K. (1992) The amino acid composition is different between the cytoplasmic and extracellular sides in membrane proteins. FEBS Lett. 303(2–3), 141–146.
  35. Cedano J., Aloy P., Perez–Pons J.A., Querol E. (1997) Relation between amino acid composition and cellular location of proteins. J. Mol. Biol. 266(3), 594–600.
  36. Dayhoff M., Schwartz R., Orcutt B. (1978) 22 a model of evolutionary change in proteins. Atlas Protein Sequence Struct. 5, 345–352.
  37. Jones D.T., Taylor W.R., Thornton J.M. (1992) The rapid generation of mutation data matrices from protein sequences. Bioinformatics. 8(3), 275–282.
  38. Hutchens J.O. (1970) Heat capacities, absolute entropies, and entropies of formation of amino acids and related compounds. In: Handbook of Biochemistry. 2nd ed. Ed. Sober H.A. Cleveland, Ohio: Chem. Rubber Co., B60–B61.
  39. Qian N., Sejnowski T.J. (1988) Predicting the secondary structure of globular proteins using neural network models. J. Mol. Biol. 202(4), 865–884.
  40. Fukuchi S., Nishikawa K. (2001) Protein surface amino acid compositions distinctively differ between thermophilic and mesophilic bacteria. J. Mol. Biol. 309(4), 835–843.
  41. Kumar S., Tsai C.J., Nussinov R. (2000) Factors enhancing protein thermostability. Protein Engineering. 13(3), 179–191.
  42. Jukes T.H., Holmquist R., Moise H. (1975) Amino acid composition of proteins: selection against the genetic code. Science. 189(4196), 50–51.
  43. Kakraba S., Knisley D. (2016) A graph theoretic model of single point mutations in the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. J. Adv. Biotech. 6, 780–786.
  44. Prabhakaran M., Ponnuswamy P.K. (1982) Shape and surface features of globular proteins. Macromolecules. 15(2), 314–320.
  45. McMeekin T.L., Groves M.L., Hipp N.J. (1964) Refractive indices of amino acids, proteins, and related substances. In: Amino Acids and Serum Proteins. Ed. Stekol J.A. Washington: Advances in Chemistry, Am. Chem. Soc., 44, pp. 54–66.
  46. Cronin J.R., Pizzarello S. (1983) Amino acids in meteorites. Adv. Space Res. 3, 5–18.
  47. Miller S.L. (1953) A production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science. 117, 528–529.
  48. Fukui K. (1982) Role of frontier orbitals in chemical reactions. Science. 218, 747–754.
  49. Pearson R.G. (1986) Absolute electronegativity and hardness correlated with molecular orbital theory. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 83, 8440–8441.
  50. Aihara J. (1999) Reduced HOMO-LUMO gap as an index of kinetic stability for polycyclic aromatic hydrocarbons. J. Phys. Chem. A. 103, 7487–7495.
  51. Selassie C.D., Verma R.P. (2003) History of quantitative structure-activity relationships. Burger’s Med. Chem. Drug Discov. 1, 1–48.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Конфигурация аминокислот на плоскости двух первых бикомпонент блока физико-химических свойств. Показаны разбиения на ранние и поздние аминокислоты: по Вонгу [11] (a); по Трифонову [2] (б); по зазору HOMO-LUMO [6] (в) и классификация аминокислот по второй позиции кодонов (г).

Скачать (540KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025